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<title>Motorprotein</title>

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<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Motorprotein</span></h1>

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<p><b>Motorproteine</b> (nicht zu verwechseln mit den <a href="Movement-Proteine" title="Movement-Proteine">Movement-Proteinen</a> einiger Pflanzen<a href="Viren" title="Viren">viren</a>) sind eine von fünf Funktionsgruppen der <a href="Cytoskelett" title="Cytoskelett">Cytoskelettproteine</a> neben den filamentären <a href="Ger%C3%BCstprotein" title="Gerüstprotein">Gerüstproteinen</a>, Brückenproteinen, Begrenzungsproteinen und Regelproteinen. Sie sind ausgeprägte <a href="Allosterisch" class="mw-redirect" title="Allosterisch">allosterische</a> Proteine, die vornehmlich unter <a href="Adenosintriphosphat" title="Adenosintriphosphat">ATP</a>-Verbrauch der Bewegungserzeugung dienen, teilweise aber auch Regelaufgaben übernehmen. Hauptsächlich werden mit diesen Bewegungen biologische Lasten (<a href="Vesikel_(Biologie)" title="Vesikel (Biologie)">Vesikel</a>, <a href="Zellorganell" class="mw-redirect" title="Zellorganell">Zellorganellen</a> u. a.) <a href="Intrazellul%C3%A4rer_Transport" title="Intrazellulärer Transport">transportiert</a> bzw. Cytoskelettelemente gegeneinander verschoben.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Grundlegender_Aufbau">Grundlegender Aufbau</h2></div>

<p>Motorproteine bestehen immer aus einer sogenannten Kopf- (oder Motordomäne) und einer Schwanzdomäne.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Motordomäne"><span id="Motordom.C3.A4ne"></span>Motordomäne</h3></div>

<p>Hiermit bindet sich das Protein an das Cytoskelettelement. In der Motordomäne befindet sich auch die ATP-Bindungsstelle und die Strukturen, die bei der Konformationsänderung die Bewegung des Moleküls ausführen.

In den einzelnen Familien von Motorproteinen sind die Motordomänen sehr einheitlich und hoch konserviert.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Schwanzdomäne"><span id="Schwanzdom.C3.A4ne"></span>Schwanzdomäne</h3></div>

<p>Hier befinden sich die Bindungsstellen für die Last, die transportiert werden soll. Der Aufbau der Schwanzdomäne legt außerdem fest, ob sich mehrere Proteine zu größeren Komplexen zusammenlagern können. Der Aufbau der Schwanzdomäne ist sehr variabel.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Motorproteinklassen">Motorproteinklassen</h2></div>

<ul><li><a href="Kinesin" title="Kinesin">Kinesin</a>: Bindet an <a href="Mikrotubuli" class="mw-redirect" title="Mikrotubuli">Mikrotubuli</a>. Bildet meistens Dimere. Die Bewegungsrichtung von Kinesin ist meistens vom Minus- zum Plusende des Mikrotubulus. Es dient in erster Linie dem Transport von Zellorganellen und Vesikeln. Zum Beispiel werden Vesikel mit <a href="Neurotransmitter" title="Neurotransmitter">Neurotransmittern</a> mittels Kinesin in den Nervenzellen vom Zellkern über das Axon zur Synapse transportiert. Es handelt sich also in den meisten Fällen um einen Transport vom Zellkern zur Zellmembran. Kinesin hat auch wichtige regulatorische Funktionen bei der Zellteilung.</li>

<li><a href="Dynein" title="Dynein">Dynein</a>: Dyneine bilden meistens <a href="Dimer" title="Dimer">Dimere</a> und binden an Mikrotubuli. Sie bewegen sich meistens vom Plus- zum Minusende eines Mikrotubulus (von der Zellmembran zum Zellkern). Es gibt spezielle Arten von Dynein, die im <a href="Axonem" title="Axonem">Axonema</a> von <a href="Cilie" class="mw-redirect" title="Cilie">Cilien</a> und <a href="Flagellum" title="Flagellum">Geißeln</a> vorkommen.</li>

<li><a href="Myosin" title="Myosin">Myosin</a> und <a href="Tropomyosin" title="Tropomyosin">Tropomyosin</a>: Myosine binden an <a href="Aktin" title="Aktin">Aktinfilamente</a> und können hier ebenfalls als Dimere Vesikel oder ähnliches transportieren. Ihre Bewegungsrichtung ist meistens vom Minus- zum Plusende eines Aktinfilaments (Ausnahme: Myosin VI<sup id="cite_ref-1" class="reference"><a href="#cite_note-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>). Weiterhin dienen Myosine dem Verschieben von Cytoskelettelementen gegeneinander. Sie übernehmen deshalb z. B. Funktionen bei der Zelladhäsion, der Endo- und Exocytose, Zellfortbewegung durch Kriechen, im allgemeinen Verformung von Zellen (z. B. Muskelkontraktion) etc. Myosin ist ein Motorprotein, das nur in <a href="Eukaryoten" title="Eukaryoten">Eukaryoten</a> vorkommt, hier allerdings immer. Tropomyosin ist dem Myosin ähnlich.</li>

<li>Prestin: Ein sehr schnell bewegliches Motorprotein der äußeren <a href="Haarzellen" class="mw-redirect" title="Haarzellen">Haarzellen</a> des Innenohrs.<br> <a href="Immunhistochemie" title="Immunhistochemie">Immunolokalisierung</a> zeigt, dass Prestin in den lateralen Plasmamembranen der äußeren Haarzellen zu finden ist. Das ist der Bereich, in dem Elektromotilität auftritt. Prestin (molare Masse: 80 <a href="Dalton_(Einheit)" class="mw-redirect" title="Dalton (Einheit)">kDa</a>) gehört zur Familie der Anionen-Transporter, SLC26. Die Proteine dieser Familie sind <a href="Proteinstruktur" title="Proteinstruktur">strukturell</a> gut erhalten und können den <a href="Aktivit%C3%A4t_(Chemie)#Aktivität_von_Ionen_und_Elektrolyten" title="Aktivität (Chemie)">elektroneutralen</a> Austausch von <a href="Chlorid" class="mw-redirect" title="Chlorid">Chloriden</a> und <a href="Karbonat" class="mw-redirect" title="Karbonat">Karbonaten</a> durch die Plasmamembran von Säugetierzellen vermitteln. Zwei <a href="Anion" title="Anion">Anionen</a> erweisen sich dabei als wichtig für die <a href="Motilit%C3%A4t" title="Motilität">Motilität</a> der äußeren Haarzellen. Im Unterschied zu den enzymatisch betriebenen Motorproteinen bewirkt beim Prestin die direkte Umwandlung elektrischer Spannungen eine mechanische Verschiebung. Damit wird eine gegenüber zellulären Motorproteinen um Größenordnungen schnellere Motilität erreicht. Um diese Wirkung entfalten zu können, wird das Protein auf kurzem Weg direkt von den sensorischen Elementen der äußeren Haarzellen angesteuert.</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Verwandtschaftsverhältnisse"><span id="Verwandtschaftsverh.C3.A4ltnisse"></span>Verwandtschaftsverhältnisse</h2></div>

<p>Durch Strukturanalysen konnte gezeigt werden, dass Myosin und Kinesin einen sehr ähnlichen Kern in der Motordomäne besitzen in dem sich die ATP-Bindungsstelle befindet und die <a href="Konformations%C3%A4nderung" title="Konformationsänderung">Konformationsänderung</a> des Proteins ihren Anfang nimmt. Es wird deshalb vermutet, dass Myosin und Kinesin einen gemeinsamen evolutionären Ursprung haben, sie bilden eine <a href="Proteinfamilie" title="Proteinfamilie">Proteinfamilie</a>.

</p><p>Obwohl Kinesin und Dynein Mikrotubuli als Schienensystem verwenden, konnte kein gemeinsamer Ursprung erkannt werden.

</p><p>Eine funktionelle Verwandtschaft besteht auch zu den <a href="G-Protein" class="mw-redirect" title="G-Protein">G-Proteinen</a> die durch <a href="Guanosintriphosphat" title="Guanosintriphosphat">GTP</a>-Verbrauch eine Konformationsänderung durchmachen, diese Konformationsänderung allerdings in erster Linie zur Signalweiterleitung verwenden.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-1">↑</a></span> <span class="reference-text">J. Menetrey et al.: <i>The structure of the myosin VI motor reveals the mechanism of directionality reversal.</i> Nature 435/7043/<b>2005</b>. S. 779–785, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15944696?dopt=Abstract">PMID 15944696</a>.</span>

</li>

</ol>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><div class="noresize noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"><span class="mw-default-size" typeof="mw:File"><span title="Commons"></span></span></div><b><span class=""><a class="external text" href="https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Motor_proteins?uselang=de"><span lang="en">Commons</span>: Motorprotein</a></span></b> – Sammlung von Bildern, Videos und Audiodateien</div>

<ul><li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.cymobase.org/cymobase">Cymobase</a> – A database for cytoskeletal and motor protein sequence information</li></ul></div><div><div class="zim-footer">

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